IX型胶原蛋白是纤维相关胶原蛋白家族的一员，其结构由三个独特的α链构成：α1(IX)、α2(IX)和α3(IX)。每个α链均源自不同的基因编码，并通过特定的相互缠绕方式，共同形成一个独特的三螺旋结构。与典型的纤维状胶原蛋白相比，IX型胶原蛋白的结构中嵌入了多个非胶原结构域，这些结构域穿插于胶原三螺旋区域之间，赋予其独特的物理化学特性。这些非胶原结构域富含功能性位点，能够与其他细胞外基质成分，例如II型胶原蛋白和蛋白聚糖等，发生相互作用，进而形成复杂的网络结构。
IX型胶原蛋白在人体内的分布具有特异性，尤其在软骨组织中含量丰富。在关节软骨中，IX型胶原蛋白与II型胶原蛋白相互交织，共同构成了软骨的纤维网络骨架。它扮演着“分子胶水”的角色，通过与II型胶原蛋白的特异性结合，稳定胶原纤维的排列，从而增强软骨组织的机械性能，使其能够承受日常身体活动所带来的压力和摩擦。此外，IX型胶原蛋白在眼睛的玻璃体、内耳等组织中也存在少量分布，参与这些特殊组织微环境的构建。
生理功能：
BMs骨架
通过“末端对末端”的连接方式，IV-C形成交叉网织结构，构成BMs的基本骨架，作为上皮细胞、内皮细胞、神经细胞等生长的依附和支架。IV-C交叉网络结构还可以作为细胞和细胞外基质分隔的物理屏障，维持体内微环境稳定。
大分子滤过屏障
α3α4α5异源三聚体形成薄层的肾小球基底膜骨架，为层黏连蛋白、硫酸肝素等其他基质成分提供结合网架，构成分子筛，滤过血浆成分形成超滤液。不同物质通过滤过膜的能力与物质分子的大小和电荷相关。分子筛可滤过分子有效半径小于2.0nm的中性物质，而有效半径大于4.2nm的物质则不能滤过；有效半径介于2.0~4.2nm的各种物质随有效半径的增加，其滤过量逐渐降低。带负电荷的物质分子由于与分子筛上带负电荷的硫酸肝素等成分发生电荷相排斥，不易自由滤过。
参与细胞信号转导
IV-C不仅提供了细胞生长的支架，而且还能和细胞表面的特异受体相互识别和作用，进而激活细胞内信号转导通路，参与细胞黏附、迁移、生长、增殖和分化等重要的生理过程。例如，在IV-C上Arg-Gly-Asp(RGD)短肽基序、CB3片段等位点，能与细胞外的整合素和非整合素受体(nonintegrin receptor)结合，参与细胞信号转导。IV-C还能与细胞相互作用参与血小板的迁移与凝血，免疫细胞和肝细胞等的迁移，以及肾脏胚胎发育。IV-C与细胞间的信号转导也在疾病的发生发展中起重要作用。有研究表明，IV-C能与癌细胞的整合素结合，进而激活癌细胞内信号转导通路，促进癌细胞的增殖、生长及迁移，抑制癌细胞的凋亡。例如，在髓性白血病细胞的基底膜上，变性的IV-C表达增加。变性的IV-C可以高效结合盘状结构域受体家族1(discoidin domain receptor 1,DDR1)，进而激活细胞内蛋白激酶B(PKB)，促进髓性白血病细胞的转移和黏附。IV-C异常沉积在肿瘤进展和转移过程中发挥重要作用，通过结合整合素β1、α2β1可以激活整合素信号通路，促进Src/ERK磷酸化，进而降低肿瘤细胞刚度，促进肿瘤细胞转移。
血管生成
血管生成需要多种血管BMs成分的参与。IV-C不仅有促进血管生成的作用，还可以抑制血管生成。在新血管生成过程中，IV-C合成和分泌增加。IV-C在血管的延伸、增殖和稳定中起到重要作用。但当血管内皮细胞与IV-C接触时，增殖被抑制，处于静止状态。当IV-C的合成增多时，抑制IV-C合成的小分子也会分泌增多，如GPA1734、D609、顺式羟脯氨酸和β-氨基丙腈等，反馈性抑制血管生成。p53蛋白可以促进α1肽链的表达，并通过基质金属蛋白酶介导的途径将其分解，释放血管生成抑制因子，进而抑制血管生成。也有文献报道，α1、α2、α3、α4和α6-肽链NC1结构域的多肽片段，如endostatin、arrestin、canstatin、tumstatin等，通过与内皮细胞表面整合素结合，抑制内皮细胞的增殖、迁移和诱导内皮细胞凋亡，从而抑制血管生成。
