GRGDSPC；RGD 肽

1. ️简称

GRGDSPC 是由 7 个氨基酸（甘氨酸 - 精氨酸 - 甘氨酸 - 天冬氨酸 - 丝氨酸 - 脯氨酸 - 半胱氨酸）组成的多肽序列。在专业领域，其核心功能序列为 “RGD”，因此常被简称为️RGD 肽。这种简称在学术研究、药物开发和材料科学等领域被广泛使用，能高效传达该多肽的关键功能属性。

1. ️核心序列功能

• ️结构与结合机制：“RGD”（精氨酸 - 甘氨酸 - 天冬氨酸）是 RGD 肽的核心结构域，该序列形成特定的空间构象，能够与细胞表面的整合素家族受体特异性结合。整合素是一类跨膜蛋白，作为细胞与细胞外基质（ECM）相互作用的主要受体，RGD 序列与整合素 αvβ3、αvβ5 等亚型结合时，通过静电相互作用、氢键等分子间作用力，实现高亲和力的特异性结合。
• ️细胞生理过程：这种结合在细胞黏附、迁移、增殖、分化等生理过程中发挥关键作用。在胚胎发育过程中，细胞借助 RGD - 整合素相互作用实现精确的迁移和定位，完成组织器官的形成；在伤口愈合时，成纤维细胞和内皮细胞通过 RGD 介导的黏附，迁移到损伤部位，促进组织修复；而在肿瘤转移过程中，癌细胞表面整合素与 RGD 的结合增强，帮助癌细胞脱离原发灶，侵入血管并在远处定植 。
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1. ️其他氨基酸作用

• ️“G”（甘氨酸）：位于核心序列两侧的甘氨酸，因其侧链仅为一个氢原子，具有极高的灵活性和构象自由度。它作为 “分子铰链”，能调节 RGD 序列的空间取向和柔性，使 RGD 肽能够更好地适应不同整合素受体的结合位点，增强结合的亲和力和特异性；同时，甘氨酸还可避免相邻氨基酸侧链间的空间位阻，维持肽链的稳定构象。
• ️“S”（丝氨酸）：丝氨酸残基的侧链含有羟基（-OH），这使其成为潜在的化学修饰位点。通过磷酸化修饰，可改变 RGD 肽的电荷性质和分子活性，影响其与整合素的结合能力；也可利用丝氨酸羟基与生物活性分子（如糖类、脂质）进行偶联，赋予 RGD 肽新的功能特性，如延长体内半衰期、增强靶向性 。
• ️“P”（脯氨酸）：脯氨酸的亚氨基形成独特的环状结构，具有刚性，能限制肽链的构象变化，促使 RGD 肽形成特定的二级结构（如 β- 转角）。这种结构稳定作用有助于维持 RGD 序列的活性构象，确保其与整合素的有效结合；同时，脯氨酸的存在还能增强 RGD 肽的抗蛋白酶水解能力，提高其在体内外环境中的稳定性。
• ️“C”（半胱氨酸）：半胱氨酸的巯基（-SH）具有高度反应活性，可通过多种方式进行化学修饰和偶联。例如，利用巯基与马来酰亚胺、碘乙酰胺等基团的特异性反应，将 RGD 肽连接到纳米颗粒、水凝胶、生物材料表面，用于构建靶向给药系统或组织工程支架；此外，半胱氨酸还可与其他含巯基的分子形成二硫键，参与调节 RGD 肽的空间结构，或用于构建更复杂的多肽 - 蛋白质缀合物 。

1. ️简化意义

在生物医学、材料科学等应用研究中，保留核心功能序列 RGD 具有重要意义。简化后的表述不仅方便学术交流和文献撰写，更利于研究人员聚焦其核心功能。在药物设计中，以 RGD 为基础进行结构优化和修饰，可快速筛选出高活性的靶向分子；在材料表面改性时，只需关注 RGD 序列的固定和呈现方式，即可实现材料的细胞黏附功能调控，极大提高了研发效率，降低了研究成本和沟通障碍。

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