H-D-Val-Leu-Arg-AFC；D - Valine - Leucine - Arginine

2025-06-07ASPCMS社区 - fjmyhfvclm

1. 基本信息

️英文名称：H-D-Val-Leu-Arg-AFC，其中 H 表示氨基端游离（N - terminal free），AFC 是 7 - amino - 4 - trifluoromethylcoumarin（7 - 氨基 - 4 - 三氟甲基香豆素）的缩写，完整名称为 N - terminal free - D - Valine - Leucine - Arginine - 7 - amino - 4 - trifluoromethylcoumarin
️中文名称：N 端游离 - D - 缬氨酰 - 亮氨酰 - 精氨酰 - 7 - 氨基 - 4 - 三氟甲基香豆素
️氨基酸序列：D - Valine - Leucine - Arginine
️单字母序列：DVLRAFC（AFC 作为非氨基酸标记部分一并列出）
️三字母序列：D - Val - Leu - Arg - AFC
️分子量：约 643.73 Da（计算时包含 AFC 部分）
️分子式：C₂₉H₄₀F₃N₇O₆
️等电点：约 10.5，由于含有精氨酸，整体呈碱性
️CAS 号：目前暂未广泛报道该特定化合物的 CAS 号
供应商：上海楚肽生物科技有限公司

2. 结构信息

H-D-Val-Leu-Arg-AFC 由三个氨基酸（D - 缬氨酸、亮氨酸、精氨酸）和一个荧光标记基团 7 - 氨基 - 4 - 三氟甲基香豆素（AFC）组成。从一级结构看，D - 缬氨酸的引入使该肽链具有不同于 L - 氨基酸的立体化学性质，可能影响其与靶点的结合特异性。亮氨酸为非极性氨基酸，增加了肽链的疏水性，精氨酸带有正电荷的胍基侧链，赋予整个分子一定的碱性和极性。AFC 基团通过肽键与精氨酸的羧基端相连，其具有荧光特性，可用于后续检测。

在空间结构上，该化合物中的氨基酸部分可能会形成一定的二级结构，如无规卷曲，而 AFC 基团则暴露在外部。AFC 的三氟甲基和香豆素结构赋予其特定的荧光光谱特性，在合适的激发光下，能够发射出可检测的荧光信号。

3. 作用机理及研究进展

H-D-Val-Leu-Arg-AFC 常作为底物用于检测特定蛋白酶的活性。其作用机理基于蛋白酶对底物的特异性切割。当存在能够识别并切割 D - Val - Leu - Arg 序列的蛋白酶时，该底物会被水解，释放出游离的 AFC 。由于游离 AFC 的荧光强度相较于与肽段相连时会显著增强，通过检测荧光强度的变化，即可定量分析蛋白酶的活性。

在研究进展方面，此类荧光底物被广泛应用于蛋白酶的筛选、活性测定以及新型蛋白酶抑制剂的研发。例如，在研究新型抗肿瘤药物时，通过检测肿瘤相关蛋白酶对 H-D-Val-Leu-Arg-AFC 的切割活性，评估药物对这些蛋白酶的抑制效果。此外，在基础生物学研究中，利用该底物可以探究不同生理病理条件下蛋白酶活性的变化规律。

4. 溶解保存

️溶解：H-D-Val-Leu-Arg-AFC 在有机溶剂如二甲基亚砜（DMSO）和 N, N - 二甲基甲酰胺（DMF）中具有较好的溶解性。在配制溶液时，可先将其溶解于适量 DMSO 中，配制成高浓度母液，然后再用缓冲液（如 PBS 缓冲液，pH 7.4）稀释至所需浓度。但需注意 DMSO 的最终使用浓度，在细胞实验中一般不超过 1%，以避免对细胞产生毒性。该底物在水中的溶解性较差。
️保存：干粉状态下，应将 H-D-Val-Leu-Arg-AFC 保存在 -20℃或更低温度环境中，以防止其降解。溶解后的溶液，若短期使用（1 - 2 周内），可放置在 4℃保存；若长期保存，则需分装后置于 -20℃或 -80℃，且要避免反复冻融，因为反复冻融可能会影响其稳定性和荧光特性。

5. 相关多肽

️H - Leu - Val - Arg - AFC：与 H-D-Val-Leu-Arg-AFC 结构类似，只是将 D - 缬氨酸替换为 L - 缬氨酸。由于氨基酸构型的差异，其对不同蛋白酶的敏感性和切割效率可能不同，可作为对比底物用于研究蛋白酶对底物立体化学结构的选择性。
️H - Ala - Ala - Arg - AFC：改变了氨基酸组成，用于检测对不同氨基酸序列具有特异性的蛋白酶。通过与 H-D-Val-Leu-Arg-AFC 对比，可进一步明确特定蛋白酶的底物识别特征。

6. 相关文献

[1] Barrett A J, McDonald J K. Handbook of Proteolytic Enzymes[M]. Academic Press, 1991.

[2] Bond J S, Butler P E. Proteolytic enzymes and their inhibitors in biological control[J]. Biochemical Society Transactions, 1987, 15(2): 305 - 312.

[3] Turk D, Stoka V, Turk V. Viral and cellular cysteine proteases[J]. Biochemical Journal, 2000, 347(1): 17 - 34.

[4] Polgar L. Enzyme Kinetics: Catalysis and Control[M]. Springer Science & Business Media, 2013.

[5] Shaw E. Enzyme Inhibitors: From Structure to Function[M]. CRC Press, 2013.

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